Нов скринингов метод е 10 000 пъти по-чувствителен спрямо останалите методи за откриване на вариантна болест на Creutzfeldt-Jacob (vCJD) в кръвната плазма.

Учени докладват за откритието си в mBio.

Причиняващите заболяване приони са абнормални инфекциозни клъстерни прионови протеинни молекули. Нормално, прионовите молекули съществуват във всеки бозайник, но в неклъстерна и безобидна форма. При прионовите заболявания, тъканното увреждане води до микроскопични "дупки" в мозъка.

Разработването на бърз и чувствителен скринингов инструмент за идентифициране на прионовите заболявания, известни още като трансмисивни спонгиформени енцефалопатии, би спомогнало за превенция на трансмисията на тези заболявания в рамките на и между различните видове. Това е от особено значение, тъй като симптомите се появяват години след инфекцията.

В настоящото проучване авторите интегрирали базиран на антитела подход с техниката real-time quaking-induced protein conversion (RT-QuIC) с цел подобряване на детекцията на vCJD мозъчна тъкан, разтворена в човешка плазма.

RT-QuIC е разработена миналата година и открива абнормалните прионови протеини, които в изчистената си форма приличат на амиолидни фибри. Настоящият тест, наречен още enhanced QuIC (eQuIC), засича приблизително 2 атограма (10 на степен -18)/мл протеинкиназа К-резистентен прионов протеин, което е 10 000-кратно повишаване на чувствителността спрямо другите методи на детекция.

Значителната резистентност към инактивация на прионите спрямо останалите патогени прави необходимо разработването на практични тестове за установяване на прионово замърсяване в различни материали: храни, семена, трансплантирани тъкани, медицински устройства, почви и др., допълват авторите.